Page 35 - girbes
P. 35

El término galectina se introdujo en 1994 como “miembro de una familia
de proteínas con afinidad por ß-galactósidos y similitud secuencial de
aminoácidos en el sitio de fijación de azúcar” (Barondes y cols., 1994). Las
galectinas incluyen un grupo de proteínas animales y algunas de hongos
que cumplen estos criterios. El estudio de la estructura y función de estas
proteínas ha venido a llamarse “galectinomica” (Cooper, 2002). Estas
lectinas son las denominadas en terminología antigua las lectinas de tipo S.

Se descubrieron utilizando una tecnología similar a la utilizada para las
lectinas vegetales, esto es, la cromatografía de afinidad de extractos de
tejidos animales mediante resinas con cadenas de ß-galactósidos unidos
covalentemente que selectivamente fijan las proteínas con capacidad de
lectina de galactosa. La elución se realiza con lactosa o asialofetuína.
Dentro del grupo de galectinas se recogen hoy en día numerosas lectinas
conocidas anteriormente y denominadas con otros nombres pero que
cumplen con los criterios para ser clasificadas como galectinas (Yang y
cols., 2008).

Las galectinas tienen características típicas de las proteínas del citosol, son
sintetizadas sin peptido señal y están acetiladas en el extremo N-teminal.
Algunas pueden estar fosforiladas, pero no parece que sufran procesos de
modificación post-traduccional. Desde el citosol las galectinas son dirigidas
hacia el núcleo u otros destinos subcelulares, así como al exterior de la
célula por un proceso de secreción no clásico que no requiere paso por el
retículo endoplásmico rugoso y el aparato de Golgi.

Los ligandos de las lectinas más importantes presentes en la superficie de
las células de mamífero son los N-glicanos ramificados que se encuentran
formando parte de las moléculas de la membrana. La interacción de las
galectinas con los glicolípidos y las glicoproteínas de la membrana forma
un enrejado en la superficie celular responsable de la modulación de
muchos procesos biológicos.

Las galectinas poseen uno o dos dominios de fijación de azúcar CRD
dentro de una única cadena polipeptídica. En la figura 4 se presentan los
tres tipos de galectinas según su estructura (Boscher y cols., 2011).

                                                   33
   30   31   32   33   34   35   36   37   38   39   40