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Figura 4. Tipos de galectinas. Las prototípicas poseen un dominio CRD pero pueden
formar dímeros (izq.); las quiméricas poseen un dominio CRD y una porción de proteína
N-terminal sin actividad lectina responsable de la oligomerización hasta formar
pentámeros (cent.); las de tándem son equivalentes a las prototípicas cuando se dimerizan
y poseen dos dominios CRD. (adaptada de Boscher y cols., 2011).
Las galectinas con un CRD se denominan prototípicas (galectinas 1, 2, 5, 7,
10, 13, 14 y 15), las que contienen un CRD y un dominio N-terminal no
lectina, que le permite la oligomerización hasta formar pentámeros, se
denominan quiméricas (galectina 3) y las que poseen dos CRD se
denominan en tándem (galectinas 4, 6, 8, 9 y 12).
El sitio CRD de las galectinas es una estructura ß en forma de “sandwich”
de unos 135 aminoácidos. Las dos estructuras están un poco dobladas con
seis tramos formando una concavidad (S1-S6) y 5 tramos formado una
convexidad (F1-F5). En la concavidad se puede alojar hasta un
tetrasacárido lineal. En este sitio pueden definirse 4 subsitios A, B, C y D y
un subsitio de menor afinidad E (figura 5). Los subsitios C y D son los
núcleos de fijación del disacárido en donde una molécula de lactosa
interacciona con los aminoácidos de los subsitios C y D. Los subsitios C y
D pueden fijar también otros disacáridos naturales como los indicados en la
figura 5.
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