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Figura 5. Sitios de fijación de las galectinas. La proteína presenta cuatro subdominios
(A-D) de fijación de los terminales de carbohidrato conteniendo galactosa y un subsitio
menos definido (E). Los subsitios C y D constituyen el denominado sitio nucleo de
fijación indicado por un rectángulo. (adaptada de Leffler y cols., 2004).

Las relaciones entre los dominios CRD y la actividad biológica de las
galectinas es extremadamente compleja por diversos factores entre los que
cabe considerar la capacidad de oligomerización y la posibilidad de que las
galectinas se unan simultaneamente a una serie de receptores distintos que
a su vez disparen señales celulares distintas.
Los estudios sobre la estructura tridimensional de las lectinas en los últimos
treinta años han revelado una sorprendente similitud de la estructura
terciaria de lectinas de diferentes fuentes a pesar de las diferencias en su
estructura primaria. La disposición espacial consiste en un enrrollamiento
generado por el plegamiento de la proteína en forma de cadenas de
conformación ß antiparalelas, distribuidas en dos hojas plegadas ß. En la
figura 6 se pueden observar las estructuras de las galectina humana 1
(homodímero), 3 (monómero) y 7 (monómero).

Figura 6. Estructuras tridimensionales de tres galectinas humanas, 1, 3 y 7. La
distribución de las cadenas ß conforma una estructura que se repite en diversas lectinas
animales (ej. proteína amiloide del suero), vegetales (ej. concanavalina A) y proteínas sin
actividad lectin (ej. sialidasa de Vibrio cholerae). (gal 1 y 7 adaptada de Sharon y Lis,
2004; gal 3 adaptada de HGNC ID: HGNC:6563).

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