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endoplásmico rugoso, lo que provoca su acción inhibidora (Girbes y cols.,
2004).

En la tabla 3 se presenta la clasificación de las RILs según su estructura y
toxicidad, incluyendo algunos ejemplos, como ricina aislada de las semillas
del ricino (Ricinus communis L.), que es con mucho la lectina toxica más
investigada hasta el momento y RILs no-tóxicas para células humanas
cultivadas y para ratones, en comparación con ricina, como ebulinas y
nigrinas (Barbieri y cols., 1993; Stirpe, 2004; Girbes y cols., 2004).

Tabla 3. Clasificación de las lectinas inactivadoras de ribosomas de
origen vegetal en función de su estructura molecular general y toxicidad.

muy tóxicas ricina, abrina, modeccina, volkensina,
viscumina, etc.
RILs de tipo 2
A-B poco tóxicas nigrina, ebulina

algo tóxicas aglutinina de Viscum album (VAA).
RIPs de tipo 2
aglutinina de Ricinus communis (RCA),
(A-B)2 no tóxicas aglutinina de Abrus precatorius (APA),
aglutinina de Momordica charantia, etc.

BLANCO DE LA ACCIÓN INHIBIDORA DE LAS LECTINAS
ANTIRRIBSÓMICAS.

A pesar de que la ricina se descubrió en 1888 por Stillmark (Olsnes, 2004),
no fue hasta 1987 cuando se elucidó el mecanismo molecular mediante el
cual la ricina y otras RILs ejercen su acción inhibidora sobre la biosíntesis
de proteínas por inactivación de los ribosomas.

La elongación de las cadenas polipeptídicas es un complejo proceso
(Kaczanowska y Rydén-Aulin, 2007; Youngman, y Green, 2007; Wilson y
Nierhaus, 2006), que consta de tres etapas parciales (siguiendo el modelo
de Watson de los dos sitios funcionales): a) fijación de aminoacil-tRNA al
sitio ribosómico aceptor o sitio A, que se encuentra vacío; b) formación del
enlace peptídico entre el peptidil-tRNA presente en el sitio ribosómico
donador o sitio P, y el aminoacil-tRNA presente en el sitio ribosómico A;
c) translocación del nuevo peptidil-tRNA desde el sitio A al sitio P, que

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