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Frutos                  nigrin f     26300 31600

Semillas                nigrin s     26300 31000

S. racemosa Corteza     racemosin    26000 32000

S. sieboldiana Corteza  sieboldin b  27000 33000

Corteza                 SSA (A-B)2   32000 34000

*Todas las lectinas antirribosómicas son del tipo A-B excepto SNA I,
SNAI’ y SSA que son del tipo (A-B)2.

Otras isoformas de ebulina son ebulina f, presente en frutos verdes, y
ebulina r1 y ebulina r2, presentes ambas en la corteza del rizoma de S.
ebulus L. (Girbes y cols., 2004). Estas isoformas tienen casi la misma
secuencia de aminoácidos. No obstante, los pequeños cambios provocan
cambios significativos en la actividad enzimática y en la antigenicidad.

La ebulina l está compuesta por dos cadenas polipeptídicas A (26 kD) y B
(30 kD). La cadena A es la que presenta actividad enzimática responsable
de la inhibición de la biosíntesis de proteínas, mientras que la cadena B
presenta actividad lectina que a 51 µg/ml es capaz de aglutinar
completamente eritrocitos humanos. La cadena A tiene homología con las
RIPs monocatenarias de la familia Cucurbitaceae mientras que la cadena B
tiene homología con la cadena B de la ricina y las merolectinas y
homolectinas no antirribosómicas de Sambucus, especialmente SNA II y
SNA IV (Ferreras y cols., 2000).

Una característica diferencial entre ebulina y ricina, y que es compartida
por la nigrina, es la baja toxicidad que presenta la ebulina sobre células
animales en cultivo y animales de experimentación, ratones y ratas (Svinth
y cols, 1998; Stirpe y Battelli, 2006). La IC50 de ebulina l sobre células
HELA es 64.3 nM (60.000 veces superior que la IC50 de la ricina). La IC50
de ebulina l a ratones es de 2 mg/kg de peso corporal (administración
intraperitoneal), frente a la de ricina que es de 8 µg/kg.

La isoforma ebulina f se ha aislado de frutos verdes de S. ebulus L. y está
ausente en los frutos maduros y es algo más activa que la ebulina l sobre
los ribosomas de lisados de reticulocitos de conejo y también más tóxica
que ebulina l sobre células HeLa (Citores y cols., 1998). Como hecho
notable respecto a la isoforma de hojas puede decirse que se polimeriza
mediante enlaces disulfuro dando lugar a agregados denominados
poliebulina y que retiene completamente la actividad inhibidora de la

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