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Las proteínas de S. ebulus L. presentan también variación estacional y
dependiente del grado de madurez de los frutos. La ebulina f presente en
los frutos verdes desaparece totalmente en los frutos maduros. La ebulina f
es capaz de polimerizarse en conjunción con SELfd mientras que la de
hojas no puede hacerlo con la correspondiente lectina SELld presente en las
hojas (Citores y cols., 1998). Este hecho puede explicar la enorme
toxicidad de los frutos verdes de S. ebulus L. que desaparece cuando
maduran y desaparece la lectina, o bien si se cuecen y se inactiva la misma.
Se ha encontrado que, en los frutos muy maduros, ebulina f, de hecho,
desaparece por completo (Citores y cols., 1998). Tradicionalmente se ha
asumido que se han producido casos de envenenamiento de personas por
ingestión de frutos de S. ebulus, probablemente verdes o poco maduros.

SNA I.

Esta lectina descubierta por el grupo de Peumans fue la primera que se
detectó en el género Sambucus e inicialmente se describió como una
homolectina dimérica de subunidades con valores de Mr 35.000 y 37.000
unidas por puentes disulfuro (Broekaert y cols., 1984). Se trata de una
glicoproteina que reconoce de manera específica la parte N-Ac-Neu5(a 2-
6)Gal or N-Ac-Gal en glicoconjugados (Shibuya y cols., 1987a). Esta
especificidad para los terminales de ácido siálico ha llevado a ser utilizada
en numerosos estudios sobre gliconjugados (Shibuya y cols., 1987b) y en la
detección de células tumorales que expresan dichos terminales en los
glicogonjugados de membrana (Dall'Olio y cols., 1991). Con esta lectina se
ha construido también un biosensor para la detección selectiva del antígeno
sialil-Tn asociado al cáncer (Silva y cols., 2014).

Posteriormente, como consecuencia de nuestros trabajos con las nuevas
proteínas inactivadoras de ribosomas aisladas del género Sambucus y
después de una sugerencia nuestra de que las preparaciones de la lectina de
corteza de Sambucus nigra L. tenía actividad antirribosómica además de
lectina, se reinvestigó esta proteína y se pudo comprobar que en realidad es
una proteína inactivadora de ribosomas con actividad lectina
(quimerolectina) con estructura básica (A-B)2 de Mr 120.000 (Girbes y
cols., 2004). El monómero A-B se dimeriza mediante puentes disulfuro a
través de las subunidades B para dar la estructura (A-B)2 que a su vez
puede volver a dimerizarse por puentes de hidrógeno para dar el octámero
[(A-B)2]2 de Mr 240.000.

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