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síntesis de proteínas y la capacidad aglutinante de glóbulos rojos (Girbes y
cols., 2004).

Nigrina b.

Esta lectina antirribosómica se encuentra también en diversas isoformas en
función de la parte de la planta de la que se aísle. Nigrina b fue la primera
que se detectó en S. nigra L. y se caracterizó gracias a la utilización de una
matriz cromatográfica como la Sepharosa 6B tratada con ácido, que tiene la
propiedad de fijarla por afinidad (Girbes y cols., 1993).

Al igual que ebulina l, nigrina b inhibe la biosíntesis de proteínas en
sistemas acelulares de biosíntesis de proteínas de mamíferos y no lo hace
con los de plantas. Nigrina b es estructural y funcionalmente similar a la
ebulina l, pero menos tóxica, y a su vez es 1.500 veces menos tóxica para
los ratones que la ricina (Girbes y cols., 2004; Stirpe y Battelli, 2006). La
nigrina b se acumula más en primavera y verano y casi desaparece en
invierno y se acumula más en la corteza secundaria (Tejero y cols., 2015).

La corteza de S. nigra contiene también una proteína relacionada con la
nigrina b y las lectinas relacionadas con nigrina b, pero a diferencia de ellas
ha perdido la capacidad de fijar azúcares por lo que no tiene actividad
hemoaglutinante y no se le considera como lectina (de Benito y cols.,
1997). La actividad molecular sobre el ribosoma es la mayor conocida en
este tipo de enzimas (IC50 = 0.3 pM). La ausencia de actividad lectina,
probablemente por alguna alteración en el sito de fijación de azúcares, la
convierte en completamente inocua desde el punto de vista tóxico para
células animales en cultivo y ratones. Esta proteína posee también actividad
multidepurinante del ARN y permite la conversión de ADN
superenrrollado a las formas circular-relajada y lineal; el contenido de la
corteza en nigrina b básica se encuentra en los 0,9 g/kg en septiembre-
octubre lo que la coloca entre las RIPs más abundantes (de Benito y cols.,
1997).

Los frutos verdes de S. nigra L. contienen nigrina f, una isoforma de frutos
de nigrina b, y SNA IVf (lectina monomérica), antes conocida como SNA
III (Girbes y cols., 1996). SNA IVf parece ser la proteína mayoritaria en
frutos y es una forma truncada de la nigrina f (Van Damme y cols., 1997;
Citores y cols., 1996). La maduración conlleva un cambio dramático en el
perfil de lectinas, así mientras que casi desaparece la nigrina f, la
concentración de SNA IVf se mantiene aproximadamente constante
(Citores y cols., 1996).

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